Цена доставки диссертации от 500 рублей 

Поиск:

Каталог / БИОЛОГИЧЕСКИЕ НАУКИ / Биофизика

Изучение термостабильности и эластичности элементов вторичной структуры ряда белков методом молекулярной динамики

Диссертация

Автор: Оршанский, Игорь Александрович

Заглавие: Изучение термостабильности и эластичности элементов вторичной структуры ряда белков методом молекулярной динамики

Справка об оригинале: Оршанский, Игорь Александрович. Изучение термостабильности и эластичности элементов вторичной структуры ряда белков методом молекулярной динамики : диссертация ... кандидата физико-математических наук : 03.00.02 / Оршанский Игорь Александрович; [Место защиты: Моск. гос. ун-т им. М.В. Ломоносова] - Москва, 2009 - Количество страниц: 110 с. ил. Москва, 2009 110 c. :

Физическое описание: 110 стр.

Выходные данные: Москва, 2009






Содержание:

Список сокращений
Введение
Глава 1 Элементы вторичной структуры белковых молекул
11 р-структуры — типичный мотив укладки белков паутинного волокна
111Химия, структура и функция
112Источники и клонирование белков паутинного волокна
12Сигнальные пептиды — участки белка с конформацией а-спирали
121Классы N-концевых сигнальных пептидов
122Внутренние сигнальные последовательности
123Сигнальные пептиды и функционирование белков вируса гепатита С
13 Постановка задачи исследования
Глава 2 Метод молекулярной динамики
21Физические основы метода МД
22 Валентные взаимодействия
23 Невалентные взаимодействия
24 Численное интегрирование
25 Поддержание постоянной температуры
251 Термостат Берендсена
252 Столкновительный термостат
253 Стохастическая динамика
26 Поддержание постоянного давления
27 Неравновесная молекулярная динамика
Глава 3 Динамика пептидных молекул в конформации а-спирали
312 Молекулярная динамика а-спиралей при температуре 300 К
32 Оценка стабильности вторичной структуры пептидов
321 Молекулярная динамика а-спирали полиаланина
322 Молекулярная динамика а-спирали сигнального пептида 1
323 Молекулярная динамика а-спирали сигнального пептида II
Глава 4 Динамика элементов паутинного волокна
41 Молекулярная динамика отдельных полиаланиновых пептидов в столкновительной среде:
411Протокол молекулярной динамики
412 Конформационное поведение отдельных полиаланиновых пептидов в столкновительной среде
413 Молекулярная динамика надмолекулярных комплексов из пяти пептидов поли-А
42 Управляемая молекулярная динамика надмолекулярных комплексов из пяти полиаланиновых пептидов
421 Исследуемая система и протокол моделирования
422 Управляемая молекулярная динамика комплексов полиаланиновых пептидов
44 Молекулярная динамика внутреннего пептида
442 Молекулярная динамика отдельных внутренних пептидов
443 Молекулярная динамика комплекса из пяти внутренних пептидов
45 Управляемая молекулярная динамика комплекса из пяти внутренних пептидов
451 Исследуемая система и протокол моделирования
452 Управляемая молекулярная динамика надомолекулярного комплекса межаланиновых пептидов паутинного волокна

Введение:
Благодаря достижениям биоинженерии и нанобиотехнологий белки и полипептиды вызывают все больший интерес как конструкционный материал. Поэтому большой интерес представляет разработка методов оценки механических и тепловых свойств этих объектов. Следует принять во внимание, что экспериментальные измерения этих свойств трудно доступны. Молекулярная динамика дает здесь уникальную возможность развить методы оценки таких важнейших конструкционных параметров полипептидов как эластичность и термостабильность. Как известно, механические свойства макромолекулярной системы определяются многомерной поверхностью потенциальной энергии. Попадание системы в тот или иной энергетический минимум соответствует различным ее состояниям. Изучение термостабильности и эластичности молекул позволяет также получить сведения о существенных особенностях динамики многоатомной системы. Изучение эластичности характеризует поведение системы в области локального минимума, а термостабильность отражает возможные надбарьерные переходы.
С прикладной же точки зрения изучение механических свойств элементов вторичной структуры интересно для новой и только зарождающейся промышленности, основанной на нанобиотехнологии. В частности, идет поиск способов производства новых типов нановолокон пептидной природы. К таким относится, к примеру, паутинное волокно, которое обладает рядом замечательных свойств: по прочности намного превосходит сталь, по эластичности сравнимо с резиной, является биосовместимым и биодеградабельным. Свойства волокна напрямую зависят от состава, потому изучение механических свойств отдельных элементов волокна позволит осуществлять дизайн новых типов волокон с заданными свойствами. В связи с этим, изучение методами полноатомного молекулярного моделирования механических свойств элементов вторичной структуры является актуальным как с фундаментальной, так и с прикладной точек зрения.
Целью настоящей работы было исследование динамики, термостабильности и эластичности таких элементов вторичной структуры, как а-спирали (на примере сигнальных пептидов и полиаланина) и (3-листы (на примере полиаланина) в полноатомном приближении методами равновесной и управляемой молекулярной динамики (МД).
В качестве объектов для сравнительного изучения термостабильности были выбраны достаточно разнообразные структуры. Полиаланиновые пептиды и структуры, представленные в сигнальных пептидах белка NS2 вируса гепатита С, которые представляют большой интерес как с точки зрения изучения свойств собственно сигнальных пептидов, так и с точки зрения поиска локальных дефектов, оказывающих существенное воздействие на механизм их встраивания в мембрану. Объектами для изучения поведения упругих свойств пептидных молекул являлись полиаланиновые фрагменты белка спидроина, которые, с одной стороны, являются хорошим модельным объектом, а с другой стороны, представляют большой практический интерес как элементы белка, формирующего волокно паутины.