Цена доставки диссертации от 500 рублей 

Поиск:

Каталог / БИОЛОГИЧЕСКИЕ НАУКИ / Биофизика

Влияние пролина на конформационную стабильность полипептидных цепей коллагенов

Диссертация

Автор: Рубин, Максим Андреевич

Заглавие: Влияние пролина на конформационную стабильность полипептидных цепей коллагенов

Справка об оригинале: Рубин, Максим Андреевич. Влияние пролина на конформационную стабильность полипептидных цепей коллагенов : диссертация ... кандидата физико-математических наук : 03.00.02 / Рубин Максим Андреевич; [Место защиты: Моск. гос. ун-т им. М.В. Ломоносова] - Москва, 2009 - Количество страниц: 101 с. ил. Москва, 2009 101 c. :

Физическое описание: 101 стр.

Выходные данные: Москва, 2009






Содержание:

Глава
I Обзор литературы
Глава
II Методы Молекулярная модель Получение статистических характеристик
Глава
III Термодинамический анализ механизмов влияния иминокислот пролина и оксипролина на физические характеристики коллагенов Расчет гидратации одно цепочечных спиральных полипептидов Расчет гидратации трехцепочечных спиральных полипептидов
Глава
IV Левая спираль типа поли-1-пролин II в линкерных областях ДНКсвязывающих белков
Глава
V Обсуждение результатов
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

Введение:
Общая характеристика работы Введение.Актуальность проблемы. Коллаген считается самым распространенным белком. Его содержание в тканях животных превышает 60%. Долгое время полагали, что фибриллярный коллаген ответственен лишь за опорные и предохранительные функции. Однако установление коллагеновых участков в Cql-компоненте комплемента, в ацетилхолинэстеразе показало, что и, наконец, открытие коллагенового различных типов коллагена большое для семейства характерно функциональное разнообразие. Но что делает коллагены уникальными белковыми объектами, так это разнообразие тех уровней организации, на которых происходит реальное функционирование коллагеновых полипептидов. Общепринято, определяются что физико-химические свойства макромолекул последовательностью их химических единиц. Понимание молекулярных основ функционирования макромолекул предполагает знание системы взаимодействий, приводящих к формированию различных уровней организации. А это, в свою очередь, предполагает детализацию роли каждого из элементов структуры в определении физических свойств макромолекул. Вместе с тем в наших знаниях практически о любом из уровней организации имеются существенные пробелы. Например, количественному изучению до сих пор поддаются лишь две из трех регулярных вторичных структур а-спираль и /3-структура. Важнейший, как ясно сегодня, третий тип структуры левая спираль типа поли-1-пролин II а это основа структурообразования коллагенов до сих пор недостаточно охарактеризован количественно, прежде всего, в смысле физических характеристик, где наибольшую неясность вносит боковой радикал пролина, ответственный за само название типа структуры. Действительно, гидрофобный боковой радикал пролина пятичленное пирролидиновое кольцо не снижает высокую растворимость как пролина, так и пептидов с пролином и поли-1-пролина,